Nicotinische Acetylcholinrezeptoren (nAChR) sind von zentraler physiologischer und klinischer Bedeutung und werden intensiv untersucht. Dieses Forschungsgebiet wurde sehr stark stimuliert, als man bei einigen Schnecken die Acetylcholin-bindenden Proteine (AChBP) entdeckte. Sie entsprechen der Liganden-bindenden Domäne von nAChR, sind jedoch im Gegensatz zu den membrangebundenen Rezeptoren wasserlösliche Proteine. Daher lassen sie sich viel leichter analysieren. Neben Acetylcholin sind zahlreichere weitere Liganden von nAChR und AChBP bekannt, darunter bekannte Gifte wie Nicotin, Kobratoxin oder Strychnin. Die AG Markl hat kürzlich aus einer Süßwasserschnecke ein neuartiges AChBP isoliert (BgAChBP genannt), das aus 60 Untereinheiten besteht und nicht aus nur fünf wie üblich. Seine besondere Struktur (ein pentagonaler Dodekaeder) wurde analysiert und es wurde rekombinant hergestellt. Nun geht es um die Ligandenbindungseigenschaften und die genaue Struktur der Ligandenbindungsstellen. Die computergestützte Vorhersage molekularer Komplexstrukturen, speziell das „Docking“ von Liganden an Proteine, sind ein wesentlicher Schwerpunkt der AG Hildebrandt. Docking-Verfahren werden meist zur Suche nach neuen Wirkstoffmolekülen verwendet. In diesem Kooperationsprojekt hingegen sollen sie in erster Linie dazu dienen, 3D-Strukturmodelle des neuen AChBP (BgAChBP) zu verfeinern und zu validieren.