Die Kristallstrukturaufklärung von Biomolekülen ist eine elementare Methode in den Arbeitsgruppen Decker/Jaenicke und AG Stöcker, um die Funktion von diesen Biomolekülen auf atomaren Ebene zu verstehen. Ein Beispiel sind Hämocyanine. Diese binden als respiratorische multimere Proteine reversibel molekularen Sauerstoff zwischen zwei Kupferatomen. Diese Sauerstoffcarrier können in Enzyme umgewandelt werden. Diese Klasse von Enzymen (Tyrosinasen, Catecholoxidasen) ist bei Menschen und Tieren für die Färbung von Haut und Haaren, sowie für die Braunfärbung bei Arthropoden, Pflanzen und Pilzen verantwortlich. Unklar ist, inwieweit dieser Funktionswandel durch eine Konformationsänderung im Hämocyanin bedingt ist.
Wir konnten zuvor mit ersten moleküldynamischen Untersuchungen an Tyrosinasen aus der Maus und dem Menschen auf molekularer Ebene Erklärungsansätze für Albinismus und das Ergrauen von Haaren liefern. Erste Einsichten in den molekularen Mechanismus der Aktivierung wurden durch Cryo-Elektronenmikroskopie am 24-meren Hämocyanin des Skorpions Pandinus imperator abgeleitet. Mittels Kleinwinkelstreuung konnten die Elektronendichten des Proteins in verschiedenen Zuständen gewonnen werden, welche allerdings eine atomare Interpretation und Analyse der intramolekularen Signalwege bei diesen kooperativen oligomeren Sauerstofftransportproteinen noch nicht ermöglichen. Dafür ist eine höhere Auflösung erforderlich, wie sie nur die Röntgenkristallographie bieten kann. Die Lösung dieser Struktur ist in Arbeit und würde die Grundlage liefern um mittels molekulardynamischer Methoden den katalytischen Mechanismus zu verstehen.